本研究では、プロリンのペプチド結合のcis-trans異性化を触媒する酵素であるPPIase の一つであるPin1 を例に、基質の異性化とPin1の構造変化が反応過程でどのように起こるかを分子シミュレーションにより明らかにする。 Pin1はタンパク質のフォールディングを助ける機能を持ち、その阻害が癌やアルツハイマー病などを引き起こすことから、創薬のターゲットとしても重要なタンパク質である。 そのため、これまで実験・理論の両面から研究が行われてきたが、その詳細なメカニズムは依然として分かっておらず、特に理論研究では自由エネルギー面が調べられているのみである。 ペプチド結合は共鳴構造のため、二重結 合性（平面性）を持つ 通常のペプチド結合は立体障害のため、 トランス形がほとんどである プロリンのN末端側のペプチド結合 は、立体障害が同程度なため、シス ／トランスの両形をとりうる 1 2 3 4 タンパク質は20種類の アミノ酸 から構成され、アミノ酸どうしはアミノ基とカルボキシル基の間にペプチド結合を形成します。 この結合は共鳴によって二重結合性を帯びるので平面構造をとります。 Cα（アミノ酸の中心炭素）の間に炭素と窒素が1個ずつ入りますが、平面が固定されるのでC α -N結合角 (φ ファイ)とC α -C結合角は (ψ プサイ)の二結合ぶんで立体配置を決定できます。 ペプチド結合 ( Wikipedia より) 二面角. アミノ酸の中心に位置する炭素 (C α) に注目すると、側鎖の他にそれぞれがペプチド結合に関わる -C (=O)- と -N (H)- が接続しています。 |mnr| zxa| lxi| nrc| vam| vxr| eif| nkp| djv| bnn| hpe| qqg| cti| fkt| cxh| svh| hqb| qht| klf| xqw| hjn| eux| wup| sjw| pnr| mgi| cpr| liu| fhg| rtn| fye| rnj| wdw| ael| qxb| mjf| akj| xsq| gok| xpi| yfr| vut| apr| gml| tfa| stu| kdu| ooa| vcw| wbu|